阿尔茨海默病的一个核心病理特征，是错误折叠的tau蛋白在脑内形成神经纤维缠结，并沿着神经回路逐步扩散。tau病理的扩散程度与患者认知功能下降高度相关，因此，阻断tau的传播被视为治疗阿尔茨海默病的重要策略。然而，tau蛋白究竟如何从一个神经元传递到另一个神经元，这一机制长期以来并不明确。
2026年6月29日，美国犹他大学Jason D. Shepherd团队在Cell 在线发表题为Arc mediates intercellular tau transmission via extracellular vesicles的研究论文，该研究揭开了这个谜团。研究发现，神经元中的Arc蛋白——一种与突触可塑性和记忆巩固相关的关键分子——在tau蛋白的细胞间传播中扮演了核心角色。
核心发现：Arc是tau外泌体包装的“关键调度员”
研究团队发现，Arc蛋白能够直接与tau蛋白发生物理相互作用，并将tau包装进神经元释放的胞外囊泡中。这些携带tau的外泌体随后被其他神经元摄取，从而启动新一轮的病理播种。
在转基因tau小鼠模型中，敲除Arc基因后，脑源性外泌体中的tau含量显著降低，且tau的“种子能力”——即诱导正常tau蛋白错误折叠的能力——也随之减弱。更重要的是，Arc敲除小鼠几乎不存在细胞间的tau传递。
研究进一步证实，Arc和tau共同包装于小鼠和人类脑源性外泌体中。从人类阿尔茨海默病患者脑中分离出的脑源性外泌体中，Arc水平与磷酸化的外泌体tau水平呈显著正相关。
在疾病早期阶段，rTgArc KO小鼠表现出细胞内tau的累积增加以及细胞毒性的轻微上升——这提示，当Arc缺失时，tau无法被有效地“打包送出”，只能堆积在神经元内部，反而加重了细胞内毒性。
治疗意义：阻断传播的新靶点
这项研究的突破性在于，它首次揭示了Arc蛋白在tau外泌体包装和细胞间传播中的关键作用。这意味着，如果能够干预Arc与tau的相互作用，或阻断Arc介导的外泌体包装过程，就有可能从根本上遏制tau病理在脑内的扩散，为阿尔茨海默病及其他tau蛋白病的治疗提供全新靶点。
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